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Efeito Bohr

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Curva de disociación da hemoglobina. A linha vermelha punteada corresponde à deslocação para a direita causado pelo efeito Bohr.

O efeito Bohr é uma propriedade da hemoglobina descrita pela primeira vez em 1904 pelo fisiólogo dinamarquês Christian Bohr (pai do físico Niels Bohr), que estabelece que a um pH menor (mais ácido), a hemoglobina unir-se-á ao oxigénio com menos afinidad. Já que o dióxido de carbono está directamente relacionado com a concentração de protones no sangue, um aumento dos níveis de dióxido de carbono leva a uma diminuição do pH, o que conduz finalmente a uma diminuição da afinidad pelo oxigénio da hemoglobina.[1] [2] [3]

Conteúdo

Acoplamento do protón e do oxigénio

Na desoxihemoglobina, o N-terminal dos grupos amino das subunidades α e o C-terminal da histidina da subunidad β participam nas interacções iónicas. A formação de pares iónicos faz que diminua a acidez. Assim, a desoxihemoglobina une um protón pela cada dois Ou2 libertados. Na oxihemoglobina, estes casais de iones estão ausentes e, portanto, aumenta a acidez. Consequentemente, um protón liberta-se pela cada dois Ou2. Em concreto, este acoplamento recíproco dos protones e o oxigénio é o efeito Bohr.

Papel fisiológico

Este efeito facilita o transporte de oxigénio quando a hemoglobina se une ao oxigénio nos pulmões, mas depois o liberta nos tecidos, especialmente nos tecidos que mais precisam de oxigénio. Quando aumenta a taxa metabólica dos tecidos, sua produção de dióxido de carbono aumenta. O dióxido de carbono forma bicarbonato mediante a seguinte reacção:

CO2 + H2Ou \rightleftharpoons H2CO3 \rightleftharpoons H+ + HCO3-

Ainda que a reacção costuma ser lenta, as enzimas da família da anhidrasa carbónica nos glóbulos vermelhos acelera a formação de bicarbonato e protones. Isto faz que o pH dos tecidos diminua, e por isso, aumenta a disociación do oxigénio da hemoglobina nos tecidos, permitindo que os tecidos obtenham oxigénio suficiente para satisfazer suas necessidades.

Por outro lado, nos pulmões, onde a concentração de oxigénio é alta, a união do oxigeno provoca a libertação de protones da hemoglobina, que se combinam com bicarbonato e se elimina o dióxido de carbono na espiración. Dado que estas duas reacções compensam-se, há poucas mudanças no pH do sangue.

A curva de disociación desloca-se para a direita quando aumenta o dióxido de carbono ou a concentração de iones de hidrógeno. Este mecanismo permite que o corpo se adapte ao problema de fornecer mais oxigénio aos tecidos que mais o precisam. Quando os músculos estão submetidos a uma actividade intensa, geram CO2 e ácido láctico como consequência da respiração celular e da fermentación de ácido láctico. De facto, os músculos geram ácido láctico tão rapidamente que o pH do sangue que passa através dos músculos se reduz ao redor de 7,2. Dado que o ácido láctico liberta seu protones, diminui o pH, o que faz que a hemoglobina liberte aproximadamente um mais 10% de oxigénio.

Carbamatos

O dióxido de carbono regula a união de Ou2 à hemoglobina mediante combinação reversible com os grupos aminos do N-terminal das proteínas do sangue para formar carbamatos:

R-NH2 + CO2\rightleftharpoonsR-NH-COO- + H+

A desoxihemoglobina une-se aoCO 2 mais facilmente que a oxihemoglobina para formar carbamatos (carbaminohemoglobina). Quando a concentração de CO2 é alta (como nos capilares), os protones libertados pela formação de carbamato promovem a libertação de oxigénio. Ainda que a diferença de CO2 vinculante entre a oxihemoglobina e a desoxihemoglobina só representa o 5% do CO2 total do sangue, é responsável pela metade do CO2 transportado por esta. Isto é devido porque o 10% do CO2 total do sangue se perde através dos pulmões na cada ciclo circulatorio.

Efeitos da cooperatividad

O efeito Bohr depende das interacções cooperativas entre os grupos hemo tetrámero da hemoglobina. Isto se evidência pelo facto de que a mioglobina, um monómero sem cooperatividad, não mostra o efeito Bohr. Mutantes da hemoglobina com cooperatividad mais débil podem mostrar um efeito Bohr reduzido.

Na hemoglobina Hiroshima, variante da hemoglobina, a cooperatividad da hemoglobina é reduzida, e o efeito Bohr também. Durante os períodos de exercício, a hemoglobina mutante tem uma menor afinidad pelo oxigénio e os tecidos podem sofrer falta de oxigénio.

Veja-se também

Referências

  1. Murray, Robert K.; Darryl K. Granner, Peter A. Mayes, Victor W. Rodwell (2003). Harper’s Illustrated Biochemistry (LANGE Basic Science) (26th ed.). McGraw-Hill Medical. p. 44-45.
  2. Olson, JS; Gibson QH, Nagel RL, Hamilton HB (December 1972). "The ligand-binding properties of hemoglobin Hiroshima ( 2 2 146asp )". The Journal of Biological Chemistry 247 (23): 7485–93. PMID 4636319.
  3. Voet, Donald; Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt (2008). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level (3rd ed.). John Wiley & Sons. p. 189-190.

Enlaces externos

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