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Proteína

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Estrutura tridimensional da hemoglobina. A animação corresponde à transição conformacional entre as formas oxigenada e desoxigenada.

As proteínas são macromoléculas formadas por correntes lineares de aminoácidos . O nome proteína prove da palavra grega πρώτα ("prota"), que significa "o primeiro" ou do deus Proteo, pela quantidade de formas que podem tomar.

As proteínas desempenham um papel fundamental para a vida e são as biomoléculas mais versáteis e mais diversas. São imprescindibles para o crescimento do organismo. Realizam uma enorme quantidade de funções diferentes, entre as que destacam:

As proteínas estão formadas por aminoácidos .

As proteínas de todos os seres vivos estão determinadas maioritariamente por sua genética (com excepção de alguns péptidos antimicrobianos de síntese não ribosomal), isto é, a informação genética determina em grande parte que proteínas tem uma célula, um tecido e um organismo.

As proteínas sintetizam-se dependendo de como se encontrem regulados os genes que as codifican. Portanto, são susceptíveis a sinais ou factores externos. O conjunto das proteínas expressadas em uma circunstância determinada é denominado proteoma.

Conteúdo

Características

Os prótidos ou proteínas são biopolímeros, isto é, estão constituídas por grande número de unidades estruturais simples repetitivas (monómeros). Devido a seu grande tamanho, quando estas moléculas se dispersam em um disolvente adequado, formam sempre dispersiones coloidales, com características que as diferenciam das dissoluções de moléculas mais pequenas.

Por hidrólisis , as moléculas de proteína se escinden em numerosos compostos relativamente simples, de massa molecular pequena, que são as unidades fundamentais constituintes da macromolécula. Estas unidades são os aminoácidos, dos quais existem vinte espécies diferentes e que se unem entre si mediante enlaces peptídicos. Centos e milhares destes aminoácidos podem participar na formação da grande molécula polimérica de uma proteína.

Todas as proteínas têm carbono, hidrógeno, oxigénio e nitrógeno e quase todas possuem também azufre. Conquanto há ligeiras variações em diferentes proteínas, o conteúdo de nitrógeno representa, por meio-termo, 16% da massa total da molécula; isto é, a cada 6,25 g de proteína contêm 1 g de N. O factor 6,25 utiliza-se para estimar a quantidade de proteína existente em uma mostra a partir da medida de N da mesma.

A síntese proteica é um processo complexo elogio pelas células segundo as directrizes da informação fornecida pelos genes.

As proteínas são longas correntes de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre o grupo carboxilo (-COOH) e o grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adjacentes. A sequência de aminoácidos em uma proteína está codificada em seu gene (uma porção de DNA) mediante o código genético. Ainda que este código genético especifica os 20 aminoácidos "regulares" mais a selenocisteína e —em certos Archaea— a pirrolisina, os residuos em uma proteína sofrem às vezes modificações químicas na modificação postraduccional: dantes de que a proteína seja funcional na célula, ou como parte de mecanismos de controle. As proteínas também podem trabalhar juntas para cumprir uma função particular, com frequência se associando para formar complexos proteicos estáveis.

Funções

As proteínas ocupam um lugar de máxima importância entre as moléculas constituintes dos seres vivos (biomoléculas). Praticamente todos os processos biológicos dependem da presença ou a actividade deste tipo de moléculas. Bastam alguns exemplos para dar ideia da variedade e trascendencia das funções que desempenham. São proteínas:

Estrutura

Artigo principal: Estrutura das proteínas
Estructura proteínas.png

É a maneira como se organiza uma proteína para adquirir certa forma. Apresentam uma disposição característica em condições fisiológicas, mas se mudam-se estas condições como temperatura, pH, etc. perde a conformación e sua função, processo denominado desnaturalización. A função depende da conformación e esta vem determinada pela sequência de aminoácidos.

Para o estudo da estrutura é frequente considerar uma divisão em quatro níveis de organização, ainda que o quarto não sempre está presente.

Conformaciones ou níveis estruturais da disposição tridimensional:

A partir do nível de domínio só as há globulares.

Propriedades das proteínas

Desnaturalización

Artigo principal: Desnaturalización de proteínas

Se em uma dissolução de proteínas produzem-se mudanças de pH , alterações na concentração, agitación molecular ou variações bruscas de temperatura, a solubilidad das proteínas pode ver-se reduzida até o ponto de produzir-se sua precipitação. Isto se deve a que os enlaces que mantêm a conformación globular se rompem e a proteína adopta a conformación filamentosa. Deste modo, a capa de moléculas de água não recobre completamente às moléculas proteicas, as quais tendem a se unir entre si dando lugar a grandes partículas que precipitam. Ademais, suas propriedades biocatalizadores desaparecem ao alterar-se o centro activo. As proteínas que se acham nesse estado não podem levar a cabo a actividade para a que foram desenhadas, em resumem, não são funcionais.

Esta variação da conformación denomina-se desnaturalización. A desnaturalización não afecta aos enlaces peptídicos: ao voltar às condições normais, pode dar-se o caso de que a proteína recupere a conformación primitiva, o que se denomina renaturalización.

Exemplos de desnaturalización são o leite cortado como consequência da desnaturalización da caseína, a precipitação da clara de ovo ao desnaturalizarse a ovoalbúmina por efeito do calor ou a fixação de um peinado do cabelo por efeito de calor sobre as queratinas do cabelo.[1]

Reacções de reconhecimento

O reactivo de Biuret está formado por uma dissolução de sulfato de cobre em médio alcalino, este reconhece o enlace peptídico das proteínas mediante a formação de um complexo de coordenação entre os iones Cu2+ e os pares de elétrons não compartilhados do nitrógeno que faz parte dos enlaces peptídicos, o que produz uma coloración vermelho-violeta.

Põe-se de manifesto pela formação de um precipitado negruzco de sulfuro de chumbo. Baseia-se esta reacção na separação mediante um álcali, do azufre dos aminoácidos, o qual ao reagir com uma solução de acetato de chumbo, forma o sulfuro de chumbo.

Reconhece residuos fenólicos, ou seja aquelas proteínas que contenham tirosina. As proteínas precipitam-se por acção dos ácidos inorgánicos fortes do reactivo, dando um precipitado alvo que se volta gradualmente vermelho ao aquecer.

Reconhece grupos aromáticos, ou seja aquelas proteínas que contenham tirosina ou fenilalanina, com as quais o ácido nítrico forma compostos nitrados amarelos.

Determinação da estabilidade proteica

A estabilidade de uma proteína é uma medida da energia que diferencia ao estado nativo de outros estados "não nativos" ou desnaturalizados. Falaremos de estabilidade termodinámica quando possamos fazer a diferença de energia entre o estado nativo e o desnaturalizado, para o qual se requer reversibilidad no processo de desnaturalización. E falaremos de estabilidade cinética quando, dado que a proteína desnaturaliza irreversiblemente, só podemos diferenciar energeticamente a proteína nativa do estado de transição (o estado limitante no processo de desnaturalización) que dá lugar ao estado final. No caso das proteínas reversibles, também se pode falar de estabilidade cinética, já que o processo de desnaturalización também apresenta um estado limitante. Actualmente demonstrou-se que algumas proteínas reversibles podem carecer de dito estado limitante, conquanto é um tema ainda controvertido na bibliografía científica.

A determinação da estabilidade proteica pode realizar-se com diversas técnicas. A única delas que mede directamente os parámetros energéticos é a calorimetría (normalmente na modalidade de calorimetría diferencial de varredura). Nesta mede-se a quantidade de calor que absorve uma dissolução de proteína quando é aquecida, de maneira que ao aumentar a temperatura se produz uma transição entre o estado nativo e o estado desnaturalizado que leva associada a absorción de uma grande quantidade de calor.

O resto de técnicas medem propriedades das proteínas que são diferentes no estado nativo e no estado despregado. Entre elas poder-se-iam citar a fluorescencia de triptófanos e tirosinas, o dicroísmo circular, rádio hidrodinâmico, espectroscopia infravermelha, ressonância magnética nuclear, etc. Uma vez temos elegido a propriedade que vamos medir para seguir a desnaturalización da proteína, podemos distinguir duas modalidades: Aquelas que usam como agente desnaturalizante o incremento de temperatura e aquelas que fazem uso de agentes químicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio, álcoois, etc.). Estas últimas relacionam a concentração do agente utilizado com a energia necessária para a desnaturalización. Uma das últimas técnicas que têm emergido no estudo das proteínas é a microscopía de força atómica. Esta técnica é qualitativamente diferente das demais, já que não trabalha com sistemas macroscópicos senão com moléculas individuais. Mede a estabilidade da proteína através do trabalho necessário para desnaturalizarla quando se aplica uma força por um extremo enquanto se mantém o outro extremo fixo a uma superfície.

A importância do estudo da estabilidade proteica está em seus envolvimentos biomédicas e biotecnológicas. Assim, doenças como o Alzheimer ou o Parkinson estão relacionadas com a formação de amiloides (polímeros de proteínas desnaturalizadas). O tratamento eficaz destas doenças poderia encontrar no desenvolvimento de fármacos que desestabilizaran as formas amiloidogénicas ou bem que estabilizassem as formas nativas. Por outro lado, a cada vez mais proteínas vão sendo utilizadas como fármacos. Resulta óbvio que os fármacos devem apresentar uma estabilidade que lhes dê um alto tempo de vida quando estão armazenados e um tempo de vida limitado quando estão a realizar sua acção no corpo humano.

Quanto à importância nas aplicações biotecnológicas radica em que pese a sua extrema eficácia catalítica sua baixa estabilidade dificulta seu uso (muitas proteínas de potencial interesse mal mantêm sua configuração nativa e funcional por umas horas).

Classificação

Segundo sua forma

Fibrosas: apresentam correntes polipeptídicas longas e uma estrutura secundária atípica. São insolubles em água e em dissoluções acuosas. Alguns exemplos destas são queratina, colágeno e fibrina.
Globulares: caracterizam-se por dobrar suas correntes em uma forma esférica apertada ou compacta deixando grupos hidrófobos para adentro da proteína e grupos hidrófilos para afora, o que faz que sejam solubles em disolventes polares como a água. A maioria das enzimas, anticuerpos, algumas hormonas e proteínas de transporte, são exemplos de proteínas globulares.
Mistas: possui uma parte fibrilar (comummente no centro da proteína) e outra parte globular (nos extremos).

Segundo sua composição química

Simples: seu hidrólisis só produz aminoácidos. Exemplos destas são a insulina e o colágeno (globulares e fibrosas).
Conjugadas ou heteroproteínas: seu hidrólisis produz aminoácidos e outras substâncias não proteicas chamadas grupo prostético.

Fontes de proteínas

As fontes dietéticas de proteínas incluem carne, ovos, soja, grãos, legumes e produtos lácteos tais como queijo ou yogurt. As fontes animais de proteínas possuem os 20 aminoácidos. As fontes vegetales são deficientes em aminoácidos e diz-se que suas proteínas são incompletas. Por exemplo, a maioria dos legumes tipicamente carecem de quatro aminoácidos incluindo o aminoácido essencial metionina, enquanto os grãos carecem de dois, três ou quatro aminoácidos incluindo o aminoácido essencial lisina. No entanto, para aquelas pessoas que têm uma dieta vegetariana, existe a opção de complementar a ingesta de proteínas de produtos vegetales com diferentes tipos de aminoácidos para contrarrestar a falta de algum aminoácido componente.

Qualidade proteica

As diferentes proteínas têm diferentes níveis de família biológica para o corpo humano. Muitos alimentos têm sido introduzidos para medir a taxa de utilização e retenção de proteínas em humanos. Estes incluem valor biológico, NPU (Net Protein Utilization) e PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), a qual foi desenvolvido pela FDA melhorando o PER (Protein Efficiency Ratio). Estes métodos examinam que proteínas são mais eficientemente usadas pelo organismo. Em general, estes concluíram que as proteínas animais que contêm todos os aminoácidos essenciais (leite, ovos, carne) e a proteína de soya são as mais valiosas para o organismo.

Deficiência de proteínas

Deficiência de proteínas no terceiro mundo A deficiência de proteína é uma causa importante de doença e morte no terceiro mundo. A deficiência de proteína joga uma parte na doença conhecida como kwashiorkor. A guerra, a fome, a sobrepoblación e outros factores incrementaram a taxa de malnutrición e deficiência de proteínas. A deficiência de proteína pode conduzir a uma inteligência reduzida ou retardo mental. A malnutrición proteico calórica afecta a 500 milhões de pessoas e mais de 10 milhões anualmente. Em casos severos o número de células brancas diminui, da mesma maneira vê-se reduzida drasticamente a habilidade dos leucocitos de combater uma infecção.

Deficiência de proteínas em países desenvolvidos A deficiência de proteínas é rara em países desenvolvidos mas um pequeno número de pessoas tem dificuldade para obter suficiente proteína devido à pobreza. A deficiência de proteína também pode ocorrer em países desenvolvidos em pessoas que estão a fazer dieta para perder peso, ou em adultos maiores quem podem ter uma dieta pobre. As pessoas convalecientes, recuperando-se de cirurgia, trauma ou doenças podem ter déficit proteico se não incrementam seu consumo para suportar o incremento em suas necessidades. Uma deficiência também pode ocorrer se a proteína consumida por uma pessoa está incompleta e falha em proveer todos os aminoácidos essenciais.

Excesso de consumo de proteínas

Como o organismo é incapaz de armazenar as proteínas, o excesso de proteínas é digerido e convertido em açúcares ou ácidos grasos. O hígado retira o nitrógeno dos aminoácidos, uma maneira de que estes podem ser consumidos como combustível, e o nitrógeno é incorporado na urea, a substância que é excretada pelos riñones. Estes órgãos normalmente podem lidiar com qualquer sobrecarga adicional mas se existe doença renal, uma diminuição na proteína frequentemente será prescrita.

O excesso no consumo de proteínas também pode causar a perda de calcio corporal, o qual pode conduzir a perda de massa óssea em longo prazo. No entanto, vários suplementos proteicos vêm suplementados com diferentes quantidades de calcio por ración, de maneira que podem contrarrestar o efeito da perda de calcio.

Alguns suspeitam que o consumo excessivo de proteínas está unido a vários problemas:

Em tais casos, o consumo de proteínas é anabólico para o osso. Muitos pesquisadores pensam que um consumo excessivo de proteínas produz um incremento forçado na excreción do calcio. Se há consumo excessivo de proteínas, pensa-se que um consumo regular de calcio serei capaz de estabilizar, ou inclusive incrementar a captación de calcio pelo intestino delgado, o qual seria mais beneficioso às mulheres maiores.[1]

As proteínas são frequentemente causa de alergias e reacções alérgicas a certos alimentos. Isto ocorre porque a estrutura da cada forma de proteína é ligeiramente diferente, algumas podem desencadear uma resposta a partir do sistema inmune enquanto outros permanecem perfeitamente seguros. Muitas pessoas são alérgicas à caseína, a proteína no leite; ao gluten, a proteína no trigo e outros grãos; à proteína particular encontrada no maní; ou aquelas encontradas em mariscos e outras comidas marinhas. É extremamente incomum que uma mesma pessoa reaja adversamente a mais de dois tipos diferentes de proteínas, devido à diversidade entre tipos de proteínas ou aminoácidos. Aparte disso as proteínas ajudam à formação da massa muscular, para todas aquelas pessoas que gosta de fazer exercício, no qual se recomenda a pechuga de frango salcochado devido ao alto indice de proteína que esta traz e não se esta consumindo a gordura.[3]

Análise de proteínas em alimentos

O clássico ensaio para medir concentração de proteínas em alimentos é o método de Kjeldahl. Este ensaio determina o nitrógeno total em uma mostra.

O único componente da maioria dos alimentos que contém nitrógeno são as proteínas (as gorduras, os carbohidratos e a fibra dietética não contêm nitrógeno). Se a quantidade de nitrógeno é multiplicada por um factor dependente do tipo de proteína esperada no alimento, a quantidade total de proteínas pode ser determinada. Nas etiquetas dos alimentos, a proteína é expressada como o nitrógeno multiplicado por 6,25, porque o conteúdo de nitrógeno média das proteínas é de aproximadamente 16%. O método de Kjeldahl é usado porque é o método que a AOAC International tem adoptado e portanto é usado por várias agências alimentárias ao redor do mundo.

Digestión de proteínas

A digestión das proteínas inicia-se tipicamente no estômago quando o pepsinógeno é convertido a pepsina pela acção do ácido clorhídrico, e continua pela acção da tripsina e a quimotripsina no intestino. As proteínas da dieta são degradadas a péptidos a cada vez mais pequenos e estes até aminoácidos e seus derivados, que são absorvidos pelo epitelio gastrointestinal. A taxa de absorción dos aminoácidos individuais é altamente dependente da fonte de proteínas; por exemplo a digeribilidad de muitos aminoácidos em humanos difere entre a proteína da soja e a proteína do leite[2] e entre proteínas do leite individuais, como beta-lactoglobulina e caseína.[3] Para as proteínas do leite, aproximadamente o 50% da proteína ingerida absorve-se no estômago ou o yeyuno e o 90% absorveu-se já quando os alimentos ingeridos atingem o íleon.[4]

Além de seu papel na síntese de proteínas, os aminoácidos também são uma importante fonte nutricional de nitrógeno. As proteínas, ao igual que os carbohidratos, contêm 4 kilocalorías por grama, enquanto os lípidos contêm 9 kcal e os álcoois 7 kcal. Os aminoacidos podem ser convertidos em glucosa através de um processo chamado gluconeogénesis.

Veja-se também

Referências

  1. ↑ Jimeno, Antonio; Ballesteros, Manuel; Ugedo, Luis. Biologia. Fuenlabrada: Santillana, 1997. ISBN 978-84-294-8385-7
  2. ↑ Gaudichon C, Bos C, Morens C, Petzke KJ, Mariotti F, Everwand J, Benamouzig R, Dare S, Tome D, Metges CC. (2002). Ileal losses of nitrogen and amino acids in humans and their importance to the assessment of amino acid requirements. Gastroenterology 123(1):50-9.
  3. ↑ Mahe S, Roos N, Benamouzig R, Davin L, Luengo C, Gagnon L, Gausseunrges N, Rautureau J, Tome D. (1996). Gastrojejunal kinetics and the digestion of 15Nbeta-lactoglobulin and casein in humans: the influence of the nature and quantity of the protein. Am J Clin Nutr 63(4):546-52.
  4. ↑ Mahe S, Marteau P, Huneau JF, Thuillier F, Tome D. (1994). Intestinal nitrogen and electrolyte movements following fermented milk ingestion in man. Br J Nutr 71(2):169-80.

Enlaces externos

Referências bibliográficas

Obtido de http://ks312095.kimsufi.com../../../../articles/a/t/e/Ate%C3%ADsmo.html"
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